通过X线衍射研究发现DPP-4酶分子的结合位点具有高度类药性，催化位点位于较大的空间中，存在由数个芳香环侧链形成的亲脂性口袋，从而具有有效的分子锚定位点，有利于设计小分子药物，以实现对酶的紧密特异性结合；另一方面，DPP-4酶的催化位点有两个开口，能够使溶剂进入，调节抑制剂的理化性质，改善药动学特性。正是这些结构特征提供了DPP-4酶结合位点的结构优势，使发现多种不同化学类型的DPP-4抑制剂成为可能。