【练习题】

一、名词解释

1.氨基酸（amino acid）

2.分子伴侣（chaperone）

3.分子病（molecular disease）

4.两性电解质（ampholyte）

5.等电点（pI，isoelectric point）

6.茚三酮反应（ninhydrin reaction）

7.简单蛋白质（simple proteins）

8.结合蛋白质（complex proteins）

9.构型（configuration）

10.蛋白质的一级结构（primary structure of protein）

11.模体（motif）

12.蛋白质组学（proteomics）

13.构象（conformation）

14. α-螺旋（α-helix）

15.蛋白质的超二级结构（super secondary structure of protein）

16.结构域（domain）

17.蛋白质的三级结构（tertiary structure of protein）

18.肽单位（peptide unit）

19.蛋白质的四级结构（quaternary structure of protein）

20.肽平面（peptide plane）

21.范德华力（vander Waals force）

22.盐溶（salting in）

23.盐析（salting out）

24.透析法（dialysis）

25.天然构象（natural conformation）

26.别构效应（allosteric effect）

27.协同效应（synergism or synergistic effect）

28.亚基（subunit）

29.蛋白质变性（denaturation of protein）与复性（renaturation）

30.Lowry法

31.凝胶电泳（gel electrophoresis）

32.凝胶层析（gel chromatography）

33.寡聚蛋白（oligomeric protein）

34.沉降系数（sedimentation coefficient）

35.亲和层析（affinity chromatography）

36.离子交换层析（ion-exchange chromatography）

二、填空题

1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_______基和另一氨基酸的_______基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_______%，如测得1克样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为_______%。

3.蛋白质中的_______、_______和_______3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

4.精氨酸的pI值为10.76，将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。

5.组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是_______，含硫的氨基酸有_______和_______。

6.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_______和_______。

7.α-螺旋结构是由同一肽链的_______和_______间的_______键来维持的，螺距为_______nm，每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_______nm。天然蛋白质分子中的α-螺旋大多属于_______手螺旋（旋光性）。

8.在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸_______存在处局部螺旋结构中断。

9.球状蛋白质中有_______侧链的氨基酸残基常位于分子表面并与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。

10.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成_______色化合物，而脯氨酸与茚三酮反应生成_______化合物。

11.维持蛋白质一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠_______键；维持三级结构和四级结构靠_______键，其中包括_______、_______、_______和_______。

12.稳定蛋白质胶体的因素是_______和_______。

13. GSH的中文名称是_______，它的活性基团是_______，后者的生化功能是_______。

14.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度_______，这种现象称为_______，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度_______并_______，这种现象称为_______，蛋白质的这种性质常用于_______。

15.电泳法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的_______、_______和_______不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。

16.当氨基酸处于等电状态时，主要是以_______形式存在，此时它的溶解度_______。

17.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有_______和_______。

18.测定蛋白质分子量的方法有_______、_______和_______。

19.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙_______。

20.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_______离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。

21.蛋白质之所以出现各种各样的构象，是因为多肽主链的_______键和_______键能进行转动。

22.天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_______键的形成，因此构象相当稳定。

23.肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是_______。血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是_______。

24.某含有180个氨基酸残基的α-螺旋片段，共有_______圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为_______。

25.变性蛋白质的主要特征是_______改变，其次是_______性质改变和_______降低。

26.丝心蛋白的构象形式是_______结构，它的分子中含有大量R-基团小的氨基酸如_______，因而很难形成_______结构。

27.生活在海洋中的哺乳动物能长时间潜水，是由于它们的肌肉中含有大量的_______以储存氧气。

28.细胞色素c的蛋白与血红素辅基以_______键结合。

29.肌球蛋白共由_______条多肽链组成，其中_______条重链，_______条轻链。

30.胰岛素原由_______条肽链组成。

31.蛋白质主要构象的结构单元包括_________，_________，_________，_______。

32.按照蛋白质组成分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质外，还有其他成分的称_______，其中非蛋白质部分称_______。

三、单项选择题

1.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（　　）

A.三级结构

B.缔合现象

C.四级结构

D.变构现象

2.形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（　　）

A.不断绕动状态

B.可以相对自由旋转

C.同一平面

D.随不同外界环境而变化的状态

3.肽链中的肽键是（　　）

A.顺式结构

B.顺式和反式共存

C.反式结构

D.都不对

4.维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（　　）

A.静电作用力

B.氢键

C.疏水键

D.范德华作用力

5.蛋白质变性是由于（　　）

A.一级结构改变

B.空间构象破坏

C.辅基脱落

D.蛋白质水解

6.在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（　　）

A.丙氨酸

B.亮氨酸

C.甘氨酸

D.丝氨酸

7.天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（　　）

A.全部是L-型

B.全部是D-型

C.部分是L-型，部分是D-型

D.除甘氨酸外都是L-型

8.谷氨酸的pK₁（—COOH）为2.19，pK₂（—N⁺H₃）为9.67，pK₃（—COOH）为4.25，其pI是（　　）

A. 4.25

B. 3.22

C. 6.96

D. 5.93

9.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（　　）

A.半胱氨酸

B.瓜氨酸

C.丝氨酸

D.蛋氨酸

10.破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是（　　）

A.亮氨酸

B.丙氨酸

C.脯氨酸

D.谷氨酸

11.下列关于蛋白质中肽键的叙述不正确的是（　　）

A.比一般C—N单键短

B.比一般CN双键长

C.具有部分双键性质

D.肽键可自由旋转

12.下列氨基酸中，不属于疏水性氨基酸的是（　　）

A.缬氨酸

B.精氨酸

C.亮氨酸

D.脯氨酸

13.当溶液的pH与某种氨基酸的pH一致时，氨基酸在此溶液中的存在形式是（　　）

A.兼性离子

B.非兼性离子

C.单价正电荷

D.单价负电荷

14.在生理pH条件下，下列带正电荷的氨基酸是（　　）

A.丙氨酸

B.酪氨酸

C.赖氨酸

D.色氨酸

15.下列在动物体内不能合成，必须靠食物供给的氨基酸是（　　）

A.缬氨酸

B.精氨酸

C.半胱氨酸

D.组氨酸

16.天然蛋白质分子量由多少种氨基酸组成？（　　）

A. 16种

B. 20种

C. 22种

D. 32种

17.含有两个羧基的氨基酸是（　　）

A.谷氨酸

B.苏氨酸

C.丙氨酸

D.甘氨酸

18.下列哪种氨基酸在肽链中形成拐角？（　　）

A.缬氨酸

B.酪氨酸

C.脯氨酸

D.苏氨酸

19.在生理pH情况下，下列氨基酸中带净负电荷的是（　　）

A. Pro

B. Lys

C. His

D. Glu

20.关于蛋白质分子中的肽键，下列哪项描述是错误的？（　　）

A.肽键具有部分双键的性质

B.肽键及其相关的6个原子位于一个刚性平面

C.肽键是连接氨基酸的主键

D.肽键可以自由旋转

21.当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（　　）

A.稳定性增加

B.表面净电荷不变

C.表面净电荷增加

D.溶解度最小

22.蛋白质分子中—S—S—断裂的方法是（　　）

A.加尿素

B.透析法

C.加过甲酸

D.加重金属盐

23.蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是（　　）

A.酪氨酸的酚环

B.半胱氨酸的硫原子

C.肽键

D.苯丙氨酸

24.下列4种氨基酸中有碱性侧链的是（　　）

A.脯氨酸

B.苯丙氨酸

C.异亮氨酸

D.赖氨酸

25.下列氨基酸属于亚氨基酸的是（　　）

A.丝氨酸

B.脯氨酸

C.亮氨酸

D.组氨酸

26.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？（　　）

A.天然蛋白质多为右手螺旋

B.肽链平面充分伸展

C.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈

D.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm

27.下列哪一项不是蛋白质的性质之一？（　　）

A.处于等电状态时溶解度最小

B.加入少量中性盐溶解度增加

C.变性蛋白质的溶解度增加

D.有紫外吸收特性

28.在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？（　　）

A.凯氏定氮法

B.双缩脲反应

C.紫外吸收法

D.茚三酮法

29.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？（　　）

A.糜蛋白酶

B.羧肽酶

C.氨肽酶

D.胰蛋白酶

30.下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？（　　）

A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位

B.带电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相

C.蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一

D.蛋白质的空间结构主要靠次级键维持

31.蛋白质的一级结构是指（　　）

A.蛋白质氨基酸的种类和数目

B.蛋白质中氨基酸的排列顺序

C.蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕

D.包括A、B和C

32.下列关于谷胱甘肽结构与性质的叙述，哪一种是错误的（　　）

A.含有两个肽键

B.“胱”代表半胱氨酸

C.含有一个巯基

D.变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱甘肽分子所提供的

33.对于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？（　　）

A. β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态

B. β-折叠片的结构是借助于链内氢键稳定的

C. β-折叠片结构都是通过几段不同的肽链平行排列而形成的

D.氨基酸之间的轴距为0.32～0.34nm

34.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是（　　）

A.盐键

B.疏水键

C.氢键

D.二硫键

35.维持蛋白质三级结构稳定的因素是（　　）

A.肽键

B.二硫键

C.离子键

D.氢键

E.次级键

36.凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是（　　）

A.分子量大的

B.分子量小的

C.电荷多的

D.带电荷少的

37.下列哪项与蛋白质的变性无关？（　　）

A.肽键断裂

B.氢键被破坏

C.离子键被破坏

D.疏水键被破坏

38.蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？（　　）

A.多肽链中氨基酸的排列顺序

B.次级键

C.链内及链间的二硫键

D.温度及pH

39.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？（　　）

A.胶体性质

B.两性性质

C.沉淀反应

D.变性性质

E.双缩脲反应

40.用纸层析法分离丙氨酸、亮氨酸和赖氨酸的混合物，则它们之间R_f的关系是：（　　）

A.Ala>Leu>Lys

B.Lys>Ala>Leu

C.Leu>Ala>Lys

D.Lys>Leu>Ala

41. 20种蛋白质氨基酸中，只有（　　）没有旋光性，原因是它的侧链是（　　）

A.丙氨酸，甲基

B.甘氨酸，氢原子

C.甘氨酸，没有侧链

D.赖氨酸，只含有氮原子

E.脯氨酸，与氨基形成共价键

42.在pH13的碱性溶液中，甘氨酸的主要形式是（　　）

A. NH₂—CH₂—COOH

B. NH₂—CH₂—COO^-

C. NH₂——COO^-

D. —CH₂—COOH

E. —CH₂—COO^-

43.对于具有中性R基团的氨基酸，在低于pI的pH溶液中，氨基酸将（　　）

A.带净负电荷

B.带净正电荷

C.没有带电基团

D.没有净电荷

E.正负电荷相等

44. pH7.0时，将某蛋白质的谷氨酸转变成γ-羧基谷氨酸，则蛋白质的带电情况是（　　）

A.负电性增加

B.正电性增加

C.不变

D.无法判断

E.取决于盐的浓度

45. pH7.0时，将某蛋白质的脯氨酸转变成羟脯氨酸，则蛋白质的带电情况是（　　）

A.负电性增加

B.正电性增加

C.不变

D.无法判断

E.取决于盐的浓度

46. pH9.5时，谷氨酸和α-酮戊二酸所带电荷的大概区别是（　　）

A. 0

B. 1/2

C. 1

D. 3/2

E. 2

47.关于蛋白质的氨基酸组成，正确的是（　　）

A.大蛋白比小蛋白中的氨基酸分布更均匀

B. 20种蛋白质氨基酸的每一种至少有1个存在于蛋白质中

C.不同功能的蛋白质的氨基酸组成往往差异很大

D.相对分子量相同的蛋白质具有相同的氨基酸组成

E.蛋白质中氨基酸的平均分子量随着蛋白质的大小而增加

48. 20种标准氨基酸的平均分子量为138，但在已知蛋白质的分子量估算氨基酸残基个数时却用110，为什么？（　　）

A.分子量为110000的蛋白质含有1000个氨基酸

B.考虑了低分子量氨基酸含量和肽键生产时失去的水

C.反映了典型的小分子蛋白中的氨基酸数量，只有小分子蛋白质能用这个方法

D.考虑了非蛋白质氨基酸的大小

E. 138代表了结合氨基酸的分子量

49.结合蛋白中的辅基是（　　）

A.球蛋白的纤维状区域

B.蛋白质中与多个相同亚基不同的一个亚基

C.蛋白质中非氨基酸部分

D.寡聚蛋白的一个亚基

E.启动子

50.要详细分析某蛋白质，首先要做的是（　　）

A.将其结合到一个已知分子上

B.确定其氨基酸组成

C.确定其氨基酸序列

D.确定其分子量

E.纯化该蛋白

51.以下5种蛋白质经过凝胶层析分离时，第二个被洗脱下来的是（　　）

A.细胞色素c　M_r=13000

B. IgG　M_r=145000

C. RNaseA　M_r=13700

D. RNA聚合酶M_r=450000

E.血清白蛋白M_r=68500

52.电泳分离蛋白质时加入SDS，可能的原因是（　　）

A.确定其等电点

B.确定酶的特异性

C.确定蛋白质的氨基酸组成

D.保持蛋白质的结构和生物学活性

E.根据分子量大小将蛋白质分开

53.从大肠杆菌中得到两种酶，它们的空间结构和生物学功能都不同，原因在于（　　）不同。

A.与ATP的结合力

B.氨基酸序列

C.在DNA代谢中的作用

D.在大肠杆菌的代谢中的作用

E.二级结构

54.已获得一个蛋白基因并且已知其核苷酸序列，若要继续研究该蛋白，还应该确定（　　）

A.该蛋白的分子量

B. N端的氨基酸

C.二硫键的位置

D.蛋白质中氨基酸的数量

E.是否含有甲硫氨酸

55.“蛋白质组”是指（　　　）

A.蛋白质的结构域

B.蛋白质机构的规则性

C.一个生物的DNA所编码的所有蛋白质

D.蛋白质合成过程中核糖体的结构

E.蛋白质的三级结构

56.以下为4条不同肽链的氨基酸序列，以下说法正确的是（　　　）

　　　A　　　　　　　　　　B　　　　　　　　　　C

1 DVEKGKKIDIMKCS　HTVEKGGKHKTGPNLH　GLFGRKTGQAPGYSYT

2 DVQRALKIDNNLGQ　HTVEKGAKHKTAPNVH　GLADRIAYQAKATNEE

3 LVTRPLYIFPNEGQ　HTLEKAAKHKTGPNLH　ALKSSKDLMFTVINDD

4 FFMNEDALVARSSN　HQFAASSIHKNAPQFH　NLKDSKTYLKPVISET

A.从B列看，4号的进化与其他三者的差异性最大

B.从A列看，1号和2号进化过程中的差异性最大

C.1号和4号具有最大的同源性

D.2号和3号之间的进化距离大于1号和4号之间

E.蛋白质中氨基酸的比例说明这些蛋白之间完全不相关

57.在α-螺旋中，氨基酸残基的R基团（　　）。

A.在螺旋的内外交替出现

B.在螺旋的外侧出现

C.只能形成右手螺旋

D.产生氢键以形成螺旋

E.存在于螺旋内部

58.Thr和/或Leu残基在蛋白中靠得近的话，易破坏α-螺旋，因为（　　）。

A. Thr等是高度疏水的

B. Thr侧链之间发生共价相互作用

C. Thr侧链之间发生静电排斥作用

D. Thr侧链之间有空间的阻碍作用

E. Thr的R基侧链能形成氢键

59.以下最有可能破坏α-螺旋的是（　　）

A.跨度为α-螺旋的几个肽键的电偶极子

B.相邻的Asp和Arg之间的相互作用

C.紧邻的疏水氨基酸Val侧链的相互作用

D.靠近羧基端的Arg残基的存在

E.靠近氨基端的两个Lys残基的存在

60. β-转角中间处的氨基酸往往是（　　）

A. Ala和Gly

B.疏水氨基酸

C. Pro和Gly

D.R基团带电荷的氨基酸

E.两个Cys

61.一蛋白质的部分氨基酸序列为-Ser-Gly-Pro-Gly-，这种序列最有可能是（　　）的一部分。

A.反向平行的β-折叠

B.平行的β-折叠

C. α-螺旋

D. α-折叠

E. β-转角

62.以下错误的说法是（　　）

A.胶原蛋白中主要以α-螺旋的构象为主

B.二硫键对角蛋白非常重要

C.胶原蛋白质中甘氨酸很丰富

D.丝心蛋白主要以β-折叠、β-转角构象为主

E.α-角蛋白中主要以α-螺旋的构象为主

63.以下关于蛋白质的结构域，正确的是（　　）

A.是蛋白质二级结构的一种

B.是蛋白质结构基序的例子

C.有分开的多肽链（亚基）构成

D.只在原核生物蛋白质中出现

E.当与蛋白质其他部分分开后，它们可能继续保持正确的形状

64.蛋白质被分成家族或超家族，是基于它们的共同点是（　　）

A.进化起始点

B.理化学性质

C.结构和/或功能

D.亚细胞定位

E.亚基结构

65.以下关于多亚基蛋白错误的是（　　）

A.其中的一个亚基可与其他亚基相似

B.所有亚基必须都相同

C.许多蛋白都含有调节功能

D.一些寡聚蛋白可继续形成大的纤维状蛋白

E.一些寡聚蛋白可能含有辅基

66.以下不能使蛋白质变性的是（　　）

A.去污剂（如SDS）

B.加热至90℃

C.碘乙酸

D. pH10

E.尿素

67.以下最不可能引起蛋白质变性的是（　　）

A.通过改变pH来改变其所带的负电荷

B.改变盐浓度

C.通过煮沸打破次级键

D.去污剂处理

E.与有机溶剂（如丙酮）混合

68.以下没有参与到蛋白质的助折叠过程的是（　　）

A.分子伴侣

B.二硫键的互换

C.热休克蛋白

D.肽键的水解

E.肽键的异构化

69.蛋白和配体的相互作用（　　）

A.相对来说不是特异地

B.在生命系统中相对很少

C.通常是不可逆的

D.通常是短暂的

E.通常引起蛋白质的失活

70.辅基是蛋白质的非蛋白部分，它是（　　）

A.蛋白的配体

B.蛋白质二级结构的一部分

C.蛋白质的底物

D.持续地与蛋白结合

E.暂时与蛋白质结合

71.肌红蛋白和血红蛋白的亚基具有（　　）

A.没有明显的结构上关系

B.一级结构和三级结构都不相同

C.一级结构和三级结构相同

D.一级结构相似，但三级结构不同

E.三级结构相似，但一级结构不同

72. CO对人有毒性是因为（　　）

A.它结合肌红蛋白并引起其变性

B.它迅速转变成CO₂

C.它与血红蛋白的球状部分结合并阻止其与O₂的结合

D.它与血红蛋白的Fe结合并阻止其与O₂的结合

E.它与血红蛋白的血红素部分结合并使其与血红蛋白分离

73.人类的镰刀形贫血病的根本原因是（　　）

A.血液

B.毛细血管

C.血红蛋白

D.红细胞

E.心脏

74. IgG分子的哪些部分没有参与抗原的结合？（　　）

A. Fab

B. Fc

C.重链

D.轻链

E.可变区

75.在水溶液中蛋白质的构象由两方面决定：能够形成氢键的数量和（　　）

A.形成的疏水作用力

B.离子键的数量

C.蛋白质外层形成水膜以减小熵变

D.蛋白质内部疏水氨基酸残基的位置

E.蛋白质外部极性氨基酸残基的位置

76.以下哪个代表了两个肽键的骨架（　　）

A. C_α—N—C_α—C—C_α—N—C_α—C

B. C_α—N—C—C—N—C_α

C. C—N—C_α—C_α—C—N

D.C_α—C—N—C_α—C—N

E. C_α—C_α—C—N—C_α—C—C_α

四、多项选择题

1.蛋白质在280nm波长处有最大光吸收，是由下列哪些结构引起的（　　）

A.组氨酸的咪唑基

B.酪氨酸的酚基

C.苯丙氨酸的苯环

D.色氨酸的吲哚环

2.下列关于β片层结构的论述哪些是正确的（　　）

A.是一种伸展的肽链结构

B.肽键平面折叠称锯齿状

C.也可由两条以上的多肽链顺向或逆向平行排列而成

D.两链间形成离子键来使结构稳定

3.下列哪种方法可用于蛋白质分子量测定（　　）

A.质谱

B.凝胶过滤

C. SDS-PAGE

D.亲和层析

4.变性蛋白质的特性有（　　）

A.溶解度显著下降

B.生物学活性丧失

C.易被蛋白酶水解

D.溶解度升高

5.可用于蛋白质多肽链N端氨基酸分析的方法有（　　）

A. 2，4-二硝基氟苯法

B.丹磺酰氯法

C.肼解法

D.茚三酮法

6.维持蛋白质三级结构的主要键是（　　）

A.二硫键

B.疏水键

C.离子键

D.范德华引力

7.使蛋白质沉淀但不变性的方法有（　　）

A.中性盐沉淀蛋白

B.单宁盐沉淀蛋白

C.低温乙醇沉淀蛋白

D.重金属盐沉淀蛋白

五、判断题（在题后括号内标明对或错）

1.含有一个氨基和一个羧基的氨基酸的pI为中性，因为—COOH和—NH₂的解离度相同。（　　）

2.构型的改变必须有旧的共价键破坏和新的共价键形成，而构象的改变则不发生此变化。（　　）

3.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。（　　）

4.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（　　）

5.用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu。（　　）

6.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。（　　）

7.镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。（　　）

8.在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（　　）

9.从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。（　　）

10.天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（　　）

11.变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（　　）

12.蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。（　　）

13.非必需氨基酸是指对动物来说基本不需要的氨基酸。（　　）

14.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。（　　）

15.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。（　　）

16.所有的蛋白质都有酶活性。（　　）

17. α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。（　　）

18.多数氨基酸有D-型和L-型两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。（　　）

19.所有氨基酸都具有旋光性。（　　）

20.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。（　　）

21.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。（　　）

22.某一氨基酸晶体溶于pH7.0的水中，所得溶液的pH为8.0，则此氨基酸的pI点必大于8.0。（　　）

23.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。（　　）

24.蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。（　　）

25.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中表现变构效应，而后者却不是。（　　）

26.甘氨酸的解离常数分别是pK₁=2.34、pK₂=9.60，它的等电点（pI）是5.97。（　　）

27.多肽链主链骨架是由许许多多肽单位（肽平面）通过α-碳原子连接而成的。（　　）

28. FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。（　　）

29.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。（　　）

30.蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。（　　）

31.在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。（　　）

32.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩脲反应。（　　）

33.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。（　　）

34.盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。（　　）

35.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。（　　）

36.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。（　　）

37.具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。（　　）

38.变性蛋白质的溶解度降低，是由于其分子表面的电荷及水膜被破坏引起的。（　　）

39.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。（　　）

40.蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构与一级结构均被破坏。（　　）

41.在分子筛层析时，分子质量较小的蛋白质首先被洗脱出来。（　　）

42.肌红蛋白是具有典型四级结构的蛋白质分子，其分子中的Fe²⁺可与1个氧分子结合。（　　）

43.双缩脲反应可被用于蛋白质的定性鉴定和定量测定。（　　）

六、简答题

1.蛋白质的一级结构内容有哪些？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3.蛋白质的α-螺旋结构有何特点？

4.蛋白质的β-折叠结构有何特点？

5.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

6.简述蛋白质沉淀与变性的关系。

7.多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成，为什么？

8.简述蛋白质变性作用的机制。

9.聚赖氨酸（poly Lys）在pH7时呈无规则线团，在pH10时则呈α-螺旋；聚谷氨酸（poly Glu）在pH7时呈无规则线团，在pH4时则呈α-螺旋，为什么？

10.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？

（1）测定小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，如有二硫键存在时还需加什么试剂？

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（5）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

（6）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

11.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出现拐弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？

天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸

12.谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？

13.概述蛋白质一级结构测定的一般程序。

14.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明？

15.使蛋白质沉淀有哪些方法？各有何用途？

16.在一抽提液中含有三种蛋白质，其特性如下：

设计一个方案来分离纯化这三种蛋白质。

17.概述凝胶过滤法测蛋白质分子量的原理。

七、论述题

1.简述蛋白质具有哪些重要功能？

2.简述蛋白质的结构层次及其相互关系。

3.为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？

4.试以血红蛋白为例，论述蛋白质的结构和功能的关系。

5.根据蛋白质的理化性质，详细阐述蛋白质分离提纯的一般步骤和主要方法。

6.还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点？还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同？

7.用什么试剂可以将胰岛素链间的二硫键打开与还原？蛋白质变性时为了防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？

8.简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质？

（1）在低pH时沉淀。

（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解度降低，最后沉淀。

（3）在给定离子强度的溶液中，等电点pH值时溶解度呈现最小。

（4）加热时沉淀。

（5）当介质的介电常数因加入与水混溶的非极性溶剂而下降时，溶解度降低。

（6）如果介电常数大幅度下降以至介质以非极性溶剂为主，则产生变性。

9.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？

10.蛋白质的变性作用有哪些实际应用？

11.试比较肌红蛋白和血红蛋白在结构、功能上的异同点。