高尔基体（Golgi apparatus），又称高尔基复合体、高尔基器，是一种广泛存在于真核细胞中的单层光面膜性细胞器，由意大利细胞学家Camillo Golgi于1898年用银盐浸染的方法在猫头鹰神经细胞中首次发现。

高尔基体由潴池（cisternae）、囊泡（vesicles）和管网结构（vesicular tubular clusters）共同构成，电镜下潴池呈哑铃或扁担形，4～7层潴池依次排列形成高尔基体的主体——高尔基堆叠（Golgi stack）。高尔基堆叠凸出的一面与ER相邻，为其顺式面（cis Golgi），另一面则为其反式面（trans Golgi），中间部分为中间膜囊（medial Golgi）。潴池为扁平盘状，直径约为 1μm，由单层膜构成，膜厚度约为 6～7nm，中间形成约20nm的囊腔，每层间距不超过囊腔厚度的2倍。在高尔基堆叠周围，分布着大小不一的圆形囊泡。小囊泡直径通常为50～80nm，大囊泡则为100～200nm，其中部分膜上可见包被物。不同细胞中高尔基体的数目和发达程度，既决定于细胞类型、分化程度，也取决于细胞的生理状态。

高尔基体的主要功能是对由ER运输来的蛋白质进行加工、分类、包装，然后分门别类地送到细胞特定部位或分泌到细胞外。ER内的蛋白质以出芽的方式形成囊泡，首先进入顺式面，然后在中间膜囊中加工，在反式面中形成囊泡。

高尔基体对蛋白质的加工与分类，主要包括以下方面：

N-连接的糖基化（N-linked glycosylation）包括N-糖的合成、转移和修饰3个过程，其中 N-糖的合成和转移在ER中进行，修饰在ER和高尔基体中都存在。在高尔基体中进行的糖基化主要是 O-连接的糖基化（O-linked glycosylation）。此外，高尔基体是蛋白聚糖形成的场所。

高尔基体通过水解产生活性物质，如将蛋白质的N端或C端切除而形成活性物质，如胰岛素C端；或将含有多个相同氨基序列的前体水解为有活性的多肽，如神经肽。

通过内膜系统转运的蛋白质的N端均有一段16～60个氨基酸残基组成的信号肽，高尔基体此信号肽对蛋白质进行分类。这些具有信号肽的蛋白质在RER上，一边合成一边插入ER，随后在临近顺式面的某些区域，ER膜以出芽的方式形成小泡、与顺式面扁囊膜面融合，小泡中的蛋白质即进入高尔基体进行有序的加工与修饰，最后聚积于反式面管网结构（trans Golgi network，TGN）处。由于不同区域聚积不同蛋白质，从而起到分类的作用。对数十种溶酶体水解酶的分类，则依赖集中分布于TGN特殊区域的6-磷酸甘露糖受体。

高尔基体参与细胞分泌活动，主要是对RER运来的蛋白质类物质，起加工、储存和运输的作用，最后形成分泌泡。此外，高尔基体还具有膜转化的功能，参与溶酶体、微管的形成等。

近年来发现，除了中心体作为经典的微管组织中心，高尔基体自身也能作为微管成核中心、具有微管组织活性，能通过在其顺式面和反式面分别形成GM130-AKAP450-γ-TuRC 及 GCC185-CLASP 复合物，介导微管极性生长，形成“高尔基体微管”。这种“高尔基体微管”，在使用干扰药物破坏“中心体微管”、中心体消失的情况下，仍能保持高尔基体的完整带状形态。因此，相比于“中心体微管”，“高尔基体微管”的作用可能更偏重于维持高尔基体结构，而非参与其紧靠中心体的空间定位。

分布于神经元树突分支处的“高尔基体前哨”（Golgi outposts），结构稳定，直径约 150～300nm，能将中心粒蛋白γ-微管蛋白（γ-tubulin）和 CP309转运至树突用以组装微管。同时，在树突的较短分支，而非主分支中，发现此种微管在二级分支处为混合极性，即根据分支长度的不同而极性不同，而在末端分支处则为统一的负极至正极的偏心发散型极性。提示以“高尔基体前哨”成核形成的微管，对于远端分支的延长和稳定特别重要。“高尔基体微管”还可作为动力蛋白dynein囊泡运输的轨道，在“中心体微管”暂缺的情况下，保障由负极端向中心体的膜运输，从而暂时维持高尔基体的近中心体定位。

高尔基体形态结构具有可动态变化的特性。典型的变化是细胞有丝分裂时高尔基体分裂-融合（Golgi fragmentation and fusion）。当细胞进入有丝分裂过程，高尔基体于有丝分裂前期发生破碎，表现为光镜下完整结构消失，电镜下解离为小囊泡。有丝分裂后期，子细胞中的高尔基体又重新组装成形。高尔基体结构完整性的维持主要依靠以下4个因素：微管和微管相关蛋白；肌动蛋白微丝细胞骨架；高尔基体基质蛋白；参与运输囊泡定位、融合的所有分子。以上因素发生异常时，会影响高尔基体结构。

高尔基体紧靠中心体，经典的学说认为，ER合成的蛋白质及脂类被包装进入膜载体，后者从ER出芽后沿微管轨道从负极端向中心体方向运送。这些膜载体或自身融合或与ER-高尔基体中间腔室膜融合，形成高尔基体的顺式面。随后从 ER出芽的膜载体不断沿着微管轨道，通过动力蛋白 dynein的运输，在中心体附近形成稳定的高尔基体膜结构。

给予诺考达唑及秋水仙碱使微管解聚，能导致高尔基体解聚成大量体积变小的堆叠。与微管同为细胞骨架的肌动蛋白微丝系统也参与了高尔基体的结构维持及囊泡运输，依赖肌动蛋白激活的肌浆球蛋白（myosin）则介导了高尔基体外侧网络的囊泡出芽及运输。高尔基体膜上的血影蛋白（spectrin）与肌动蛋白（actin）相连，使高尔基体锚定于微丝上，在当给予细胞松弛素D或过表达肌动蛋白的突变体，导致肌动蛋白微丝解聚后，高尔基体破碎。IF2蛋白是一种重要的肌动蛋白成核因子，可以促进球状肌动蛋白向纤维状肌动蛋白的转换，以及微丝的形成。其突变可致常染色体显性遗传性局灶节段性肾小球硬化，抑制其活性可导致高尔基体破碎，给予肌动蛋白单体隔离剂 latrunculin B则能阻碍此过程。

高尔基体基质蛋白最先从纯化的大鼠肝细胞高尔基体膜上分离得到，与定位于高尔基体上的跨膜蛋白的胞质段特异结合，被认为参与潴池间的连接、维持高尔基体堆叠的完整稳定。高尔基体基质蛋白主要包括高尔基体相关的卷曲螺旋及纤维状蛋白家族（Golgin），包括分别分布于顺式面的 Golgin-160、GM130、GMAP-210、p115，中间膜囊的 Golgin-45，反式面 的 Golgin-245、Golgin-97、Golgin-84 和GCC185等；堆叠蛋白GRASP家族，包括分别位于顺式面和中间膜囊的GRASP65和 GRASP55。使用布雷菲德菌素（brefeldin）A对细胞进行处理后，高尔基体中的酶都会返回到ER中，但一个亚类高尔基体基质蛋白留下来形成一个脚手架，使高尔基体重新组装。因此基质蛋白可能本身就足以形成高尔基体的高级结构。除了参与结构完整性的维持，基质蛋白还与连接蛋白、各种囊泡运输蛋白相互作用，参与高尔基体各种功能。

GRASP65和GRASP55通过其N端的PDZ结构域形成寡聚体，接连相邻潴池、介导潴池堆叠化，此过程受其C端富含丝氨酸-脯氨酸结构域磷酸化水平的调节。下调GRASP65或GRASP55表达水平可致高尔基体堆叠中的潴池层数减少，同时敲除两者则使堆叠完全解离。当细胞受到外界环境刺激，如创伤、电场或化学梯度趋化等，细胞会发生形态极化，面向刺激因子迁移，高尔基体和中心体随之重新定位于胞质的正对刺激方向面，以此确定细胞的迁移前缘。最初的极化因子在前缘区激活GTP酶Cdc42，随后形成Par6-Par3-PKC极化复合体，后者能招募及锚定动力蛋白dynein，通过拉动微管将中心体及高尔基体重新定位于迁移前缘区。高尔基体的重新定位能保证向迁移前缘的定向分泌、运输，并维持细胞极化状态。此过程中，高尔基体基质蛋白GRASP65的Ser277位点被细胞外信号调节蛋白激酶ERK磷酸化，GRASP65去寡聚化，高尔基体潴池解离，其带状结构打破。此外，GRASP65的结合物GM130则能招募并激活激酶YSK1，后者磷酸化参与细胞极化的下游因子。

细胞进入有丝分裂前期后，由于细胞内蛋白质分泌运输系统停止工作，周期蛋白依赖性激酶1（cyclin-dependent kinase 1，CDK1）磷酸化动力蛋白dynein的轻中间链，使其从膜载体上解离，从微管负极端向中心体的膜输运停止。同时，ER到高尔基体、高尔基体至质膜的运输小泡不能停靠、融合，导致电镜下可见小的泡状结构聚积。随后，由于进出膜平衡被打破，高尔基体扁平盘状膜囊堆叠消失，取而代之的为短管状膜囊，最后断裂崩解形成管泡结构。具有酰基转移酶活性的蛋白质CtBP3/BARS能催化高尔基体膜上磷脂酸的形成，后者作为促膜分裂脂类启动膜囊破碎，并磷酸化 GRASP55的Thr222/225位点促使潴池解离。同时，Golgin-84、GM130也被磷酸化，伴有小GTP酶失活。过表达不被磷酸化的GRASP55突变型可使高尔基体堆叠中的潴池层数增加，细胞进入有丝分裂后高尔基体破碎不完全，在G2/M期停留或延滞，抑制布雷菲德菌素A引起的高尔基体破碎。有丝分裂后期，高尔基体膜结构在微管负极末端重新聚积，GRASP65-GM130介导潴池侧面的膜融合，使高尔基体形成带状结构，同时完成各种酶类的统一定位。G2期高尔基体带状结构的拆解，为中心体的分离、纺锤体的形成解除了空间位阻，并保证了分裂后子细胞内细胞器的平均分配。此外，高尔基体破碎还是有丝分裂继续进行的检查点和反馈调控事件。

细胞凋亡过程中的高尔基体碎裂则是不可逆的，且其初期并不依赖细胞骨架系统。凋亡起始因子caspase-2定位于高尔基体，可被凋亡初期的DNA损伤直接激活，进而迅速剪切高尔基体基质蛋白 Golgin-160，并促进 GRASP65、GM130、p115、syntaxin5等高尔基体蛋白被 caspase-3剪切，最终引起高尔基体破碎。过表达Golgin-160、GRASP65或p115的抗凋亡突变体则能减轻凋亡中高尔基体的破碎程度，延缓凋亡进程。

沙眼衣原体感染宿主后，需从宿主细胞获取大量脂类，例如鞘脂和胆固醇，以维持其增殖成熟。其获取脂类的机制就是细菌通过蛋白酶水解Golgin-84导致高尔基体在包涵体周围解离为小的堆叠，这一过程促进了高尔基体合成的脂类运送至包涵体，为细菌所利用。抑制Golgin-84水解或表达突变体阻断高尔基体破碎，则严重影响衣原体增殖。若于感染之前就通过下调高尔基体基质蛋白表达水平，诱导高尔基体破碎，则能增强衣原体的增殖成熟。真核细胞中，融合冷冻电子显微镜发现Golgin-84在高尔基体堆叠侧缘的管网结构中含量丰富。GM130和p115介导ER-高尔基体中间腔室膜与顺式面的融合，Golgin-84与GTP形式的Rab1结合，将新形成的、携带基质蛋白的顺式面网络结构锚定在一起，并促进其侧缘的膜融合，从而参与了堆叠连接、形成高尔基体带状结构。敲除Golgin-84致使高尔基体解离成小的堆叠，在细胞中过表达Golgin-84则能阻断布雷菲德菌素A引起的高尔基体破碎。此外，Giantin、p115和 GM130形成锚定复合物将COPI囊泡连接在高尔基体膜上，Giantin定位于囊泡，GM130定位于高尔基体，p115将 Giantin和GM130相连，后者又通过其 PDZ样结构域与GRASP65相结合。此复合体将相邻潴池囊膜拉得足够近，使GRASP能进一步地在潴池间形成更牢固的连接。这些蛋白间的相互作用由rab GTPases调控。Rab蛋白在体内以两种构象形式存在，活化的Rab蛋白为GTP结合形式，位于胞膜；未活化的Rab蛋白与GDP结合，位于胞质。Rab蛋白作为细胞内囊泡运输的分子开关，同其上游调控子和下游特定的效应子相互作用，并与GTP的结合和水解过程相偶联，在囊泡芽生、运输、定位、融合的不同阶段均发挥作用。p115结合活化形式的Rab1，GM130结合Rab1的同时也较低效地激活Rab 2。当Rab突变成持续激活或失活的状态，会导致高尔基体破碎。

其他各种连接蛋白、动力蛋白、定位蛋白、融合蛋白，包括β-血影蛋白（β-spectrin）、锚蛋白（ankyrin）、中心体肌动蛋白（centractin）、内收蛋白（adducin）、动力蛋白激活蛋白 dynactin最大最重要的亚基 p150 ^Glued、动力蛋白（dynein）、ADP核糖基化因子（ADP-ribosylation factors）、鸟苷酸交换因子（guanine nucleotide exchange factors）、鸟苷酸激活蛋白（guanine-nucleotide-activating proteins）、发动蛋白（dynamin）等的突变或缺失，都能影响高尔基体的膜进出平衡，致使其发生结构解离。