5.2　课后习题详解

1什么叫酶？酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂有何区别？

答：（1）酶是指生物体系的催化剂。生物体中的各种化学反应，包括物质转化和能量转化，都需要特殊的酶参加催化。

（2）酶与一般非酶蛋白质的区别：酶包括由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。同时核酶作为一类酶，其成分为RNA而非蛋白质。

（3）酶和无机催化剂的区别：

①极高的催化效率。酶降低反应活化能的程度比一般催化剂大得多，通常以分子比表示，酶催化的反应速率比一般催化剂催化的反应高10⁷～10¹²倍。

②高度的专一性（特异性）。一般的化学催化剂通常可催化多种反应，而酶只能对一种或一类底物发生催化作用。

③酶的催化活性在体内受到调节控制。调节控制酶活性的方式很多，包括酶原活化、酶的共价修饰调节、抑制剂调节、反馈调节和激素调节等。

④酶不稳定，容易失去它的催化活性。高温、高压、强酸、强碱等都容易使酶失去活性，所以酶的催化作用是在比较温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性pH等。

⑤酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关。有些酶是结合蛋白质，若将辅酶、辅基和金属离子除去，酶就失去催化活性。

2酶有几大类？每类的典型功用为何？

答：根据专一性的不同，酶可分为下列六大类：

（1）氧化还原酶类，促进氧化还原反应，如脱氢酶、氧化酶。

（2）转移酶类，使一个底物的基团或原子转移到另一底物分子，如转氨酶。

（3）水解酶类，使底物加水分解，如蛋白水解酶。

（4）裂合酶类，使底物分子中移去一个基团，通常形成双键或其逆反应，如脱羧酶，羧化酶。

（5）异构酶类，使底物分子内部基团重新排列，如变位酶，异构酶。

（6）连接酶类又称合成酶类，使两个底物结合，通常需要ATP提供能量，如谷氨酰胺连接酶。

3何谓全酶、辅酶、调节酶、同工酶、诱导酶和多酶复合物？它们之间有何区别？

答：（1）全酶

酶蛋白与辅酶组成的完整分子称为全酶。只有全酶起催化作用，分开后的酶蛋白或辅酶皆无催化作用。

（2）辅酶

有的酶为缀合蛋白质（结合蛋白质），其分子中除蛋白质外，还有非蛋白质物质，如氧化还原酶类。结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，与酶蛋白结合疏松的非蛋白质部分称为辅酶。

（3）调节酶

调节酶是指对代谢调节有特殊作用的酶类。它们的分子都具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功用。

（4）同工酶

同工酶是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。同工酶由两个或两个以上亚基组成，属寡聚酶。

（5）诱导酶

诱导酶是指在诱导物存在时，诱导产生的酶。在诱导物存在时，诱导酶的含量显著增加。在没有诱导物时，诱导酶一般是不产生或含量很少。这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。

（6）多酶复合物

多酶复合物是指由几种不同的酶有组织地组合在一起，在功能上，各种酶互相配合，第一种酶的反应产物即为第二种酶的底物，如此依次进行，直到多酶复合物中的各种酶都参加了各自承担的催化反应为止。

4试说明酶的催化机制？

答：酶的催化机制：

酶的作用机制包含酶如何同底物结合及酶如何能使反应加快两个内容。

（1）酶同底物的结合：

①酶与底物的结合，一般在酶蛋白分子的活性部位发生。

②酶与底物的结合是包括多个化学键参加的反应。酶蛋白分子中的共价键、氢键、酯键、偶极电荷等皆可作为酶与底物间的结合力。

用诱导契合学说可解释。

（2）酶加速化学反应的解释有下列6种学说。

①邻近效应与轨道定向学说

a．邻近效应学说的要点是：酶之所以能增加底物分子的化学反应速率，是因为它能使底物分子与自己靠近。酶分子中含有由邻近氨基酸残基组成的酶活性中心区。

b．轨道定向学说：酶使反应加快不仅需要酶的邻近效应，即底物与酶的活性中心相结合，而且酶的催化基团与底物的反应基团还需要严格的轨道定向，才能起反应。酶的活性部位就可说是引导酶与底物起反应的“方向盘”。

②共价催化

共价催化又称共价中间产物学说。其论点是：某些酶增强反应速率是通过酶和底物以共价键形成一个高反应的共价中间产物，使能阈降低，反应加快。

③底物构象改变学说（又称底物形变）

当酶和底物结合时，不仅酶的构象发生改变，底物分子的构象也发生了变化。酶使底物中的敏感键发生“张力”，从而使敏感键更容易断裂，使反应加速进行。

④酸碱催化

酸-碱催化作用是指酶活性中心有些基团（如氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基等）可以作为质子的供体（酸）或成为质子的接受体（碱）参与质子的转移的作用。

⑤金属离子催化

金属离子参与酶的催化反应主要通过以下几个方面：

a．与底物结合，使其在反应中正确定向；

b．通过金属离子氧化态的变化进行氧化还原反应；

c．通过静电作用稳定或隐蔽负电荷。

⑥微环境效应

酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中。这样的微环境，其介电常数很低，有利于中间物的生成和稳定，从而加快反应速率。

5酶的活性部位与催化部位是如何区别的？

答：（1）酶的活性部位

又称酶的活性中心，是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。一个酶的活性部位包含结合部位和催化部位。

（2）酶的催化部位

直接参加催化，决定所催化反应的性质。

6什么叫别构酶？它有何特性和生化功用？

答：（1）别构酶又称变构酶，由于其本身结构和性质上的特点，具有别构效应，能够调节酶反应速率，因此是调节酶中重要的一类。

（2）别构酶的特性和生化功用：

①别构酶结构上的特点

a．别构酶通常是由两个或两个以上的亚基组成，所含亚基数常为偶数。这些亚基不是独立的，而是亚基与亚基之间存在相互作用。

b．别构酶除了有一般酶的活性部位以外，还有能与调节物非共价结合的调节部位（或称别构部位）。

c．活性部位负责与底物的结合及催化，调节部位负责与调节物的结合及调节酶反应速率。这两种部位可位于同一亚基上，也可位于不同的亚基上。

②别构酶性质上的特点

a．不遵循米氏动力学。

b．正协同效应别构酶的反应速率对底物浓度作图所得的曲线为S形，而不是非别构酶的双曲线。抑制剂对别构酶的抑制作用也不服从典型的竞争性抑制、非竞争性抑制或反竞争性抑制。

c．别构酶对温度的稳定性与一般的酶也不同，如某些别构酶在0℃不稳定，在室温反而稳定。

③别构酶的别构效应

a．调节物与酶分子的调节中心结合后，使酶分子的构象发生变化，影响酶活性部位对底物的结合与催化作用，从而使酶活力增加或降低，调节酶促反应速率及代谢过程，这种效应称为别构效应。

b．调节物结合后，使酶活力增加的称为正别构（正变构），这种调节物称为正调节物（正别构剂、正效应物、别构激活剂），相反，当调节物结合后，使酶活力降低的称为负别构（负变构），这种调节物称为负调节物（负别构剂、负效应物、别构抑制剂）。

④别构酶的作用动力学

a．别构酶与底物或调节物结合，是有相互为用的协同性，称为协同结合。由协同结合产生的效应称为协同效应。

b．协同效应有正、负之分，正协同效应是指酶结合了一分子底物或调节物后，酶的构象发生变化，这种新的构象有利于后续的底物或调节物与酶的结合。与此相反，酶结合了一分子底物或调节物后所产生的新的构象不利于后续的底物或调节物与酶的结合，称为负协同效应。

7有哪些因素可影响酶的反应速率？

答：影响酶反应速率的因素：

酶促反应的速率是受酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂、反应产物和别构效应等因素的影响。

（1）酶浓度的影响

在有足够底物的情况下，而又不受其他因素的影响，则酶的反应速率与酶浓度成正比。

（2）底物浓度的影响

当酶浓度、温度和pH恒定时，在底物浓度很低的范围内，反应初速与底物浓度成正比。当底物浓度达一定限度，所有的酶全部与底物结合后，反应速率达最大值V_max，此时再增加底物也不能使反应速率再增加。

（3）pH的影响

酶对pH的影响极端敏感，每一种酶只能在一定限度的pH范围内活动，且有一个最适宜的pH。在最适pH时酶的反应速率最大，若pH稍有变更，酶的反应速率即受影响。

（4）温度的影响

一般来说，在一定温度范围内，酶的活力随温度升高而增高，超过一定温度界限，活力即下降。最高活力时的温度即为酶的最适温度。最适温度与最适pH一样，并不是一个固定不变的常数，其数值受底物浓度、离子强度、pH及反应时间等因素的影响。

（5）激活剂的影响

广义的激活剂包括：①增加酶活性的物质；②使非活性的酶原变为活性酶的物质。前者称为酶的激活，有些酶需要加入某种离子或金属后，活力才能增高；后者称为酶原激活，酶原须经剪切折叠激活后才能进行催化作用。

（6）抑制剂的影响

广义上讲凡是使酶活力降低的作用都可以称为酶的抑制作用。这里有2种情况：①由于酶蛋白变性酶的空间结构改变使酶活力降低或丧失，这种现象严格来讲不是抑制作用，而是失活作用或称为钝化作用；②由于酶的必需基团或活性中心化学性质的改变而引起酶活力降低或丧失，这才是真正的抑制作用。引起抑制作用的物质称为抑制剂。

（7）反应产物对酶作用的影响

除某些产物，如反应产生的对酶无害的气体，或反应产生的不溶解的固体物质外，一般反应产物对酶反应速率都有抑制作用，如产物为酸或H₂O₂，则可使酶破坏。有些产物虽不破坏酶，但留在反应体系中可以阻抑反应的顺利进行（反馈抑制），根据质量作用定律，在酶促反应中，反应产物的增加，显然可阻抑中间产物的分解。

（8）双底物反应

双底物反应是指氧化还原酶和转移酶催化的反应。按反应的动力学机制，双底物反应可分为序列反应和乒乓反应两大类。由于双底物反应机制的速度方程比单底物反应要复杂得多，故不展开叙述（考试多不涉及，仅记忆序列反应和乒乓反应定义即可）。①序列反应又称单置换反应，是指所有底物都必须与酶结合后才发生反应而释放产物；②乒乓反应又称双置换反应，酶分子首先与一个底物结合，接着释放一个产物，再与另一个底物结合，再释放一个产物。

8K_m的意义是什么？K_m的数值说明什么问题？

答：（1）K_m的意义

①K_m是指反应速率v达到最大反应速率V一半时的底物浓度，称为米氏常数。

②K_m不是ES的单独解离常数，而是ES在参加酶促反应中整个复杂化学平衡的解离常数。因为在一种酶促反应中，不是只有一种中间产物ES生成，而可能有一系列的ES生成。K_m代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。

（2）K_m的数值说明的问题

①在严格条件下，不同酶有不同的K_m值，因而它是酶的重要物理常数，可通过测定K_m值鉴定不同的酶类。K_m值受底物、pH、温度和离子强度等因素的影响，所以K_m是一个重要的物理常数是对一定的底物、pH、温度和离子强度等而言的。

②一种酶可以作用于几种底物，就有几个K_m值，其中K_m值最小的底物称为该酶的最适应物。

③当一定条件时，K_m表示ES的亲和力。K_m值高表示E与S的亲和力弱，K_m值低时表示亲和力强。