3.2 课后习题详解
1氨基酸和蛋白质的结构同它们各自的性质和功能的关系如何？
答：（1）氨基酸的结构与其性质和功能的关系
①氨基酸的结构通式：氨基酸是既含氨基又含羧基的有机化合物。可用下面的通式表示。
通式中方框部分是所有α-氨基酸共有的，不同氨基酸之间结构的差异都表现在侧链基团R上。
②氨基酸的结构与其性质的关系
a．具有酸性的-COOH及碱性的-NH2，为两性电解质。因此使不同氨基酸具有某些共同的化学性质，如氨基酸的酸碱性质。
b．如果R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。因此使各种氨基酸具有某些共同的物理性质，如氨基酸的旋光性。
c．氨基酸的化学性质与其分子的特殊功能基团如羧基、氨基和侧链R基团（羟基、酰胺基、羧基、碱基等）是分不开的，氨基酸的羧基具有羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、成酰胺、脱羧、酰氯化等），氨基酸的氨基具有一级胺R-NH2氨基的一切性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）。
③氨基酸的结构与其功能的关系
氨基酸的一级结构是其空间结构的基础，而氨基酸的空间结构又是其功能的基础。
（2）蛋白质的结构与其性质和功能的关系
①蛋白质的结构：
蛋白质的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
a．一级结构又称初级结构，是指氨基酸如何连接成肽链以及氨基酸在肽链中的序列。
b．二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。主要有α螺旋结构、β折叠结构，还有β转角，Ω环和无规卷曲。
c．三级结构是指螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构，包括肽链中一切原子的空间排列方式。
d．四级结构是指蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。
②蛋白质的结构与其性质的关系
蛋白质的共性是与它们的分子结构和组成它们的氨基酸的性质分不开的。
a．胶体性质
蛋白质的分子都很大，蛋白质的亲水基团在分子表面，因此与水有很强的亲和力，使蛋白质溶液成为一种亲水胶体。
b．酸碱性质
蛋白质与氨基酸相似，也具有酸碱性质，是两性电解质。因为蛋白质所含的氨基酸种类和数目众多，且有支链，是多价电解质，其解离情况远比氨基酸为复杂。
c．电泳现象
蛋白质是两性解离物质，通电时带电荷的蛋白质粒子在电场中向带相反电荷的电极移动，这种移动现象称为蛋白质电泳。分子大小不同的蛋白质所带的净电荷密度不同，迁移率即异（与溶液的pH、黏度和电场强度等也都有关。
d．变性作用
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称为蛋白质的变性作用。
e．凝固作用
天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插缠结在一起的现象称为蛋白质的凝固。
f．别构作用
含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称为别构作用。
g．沉淀作用
蛋白质可因加酸、醇、中性盐、重金属盐类或生物碱试剂而沉淀。
h．蛋白质的水解
酸、碱及蛋白质水解酶皆可破坏蛋白质的肽键使蛋白质经过一系列的中间产物，最后产生氨基酸，这些中间产物中主要的是蛋白胨。
i．蛋白质的颜色反应
蛋白质分子中因含某种结构或某些特殊的氨基酸，故可与多种化合物作用，产生各种颜色反应。
③蛋白质的结构与其功能的关系
蛋白质的性质和生物功能是以其化学组成和结构为基础的。各种蛋白质虽然都是由20种左右的α-氨基酸所组成，但它们分子中的氨基酸种类、排列次序、肽链的多少和大小以及空间结构等各不相同。因此，一种蛋白质的生物功能的表现，不仅需要一定的化学结构，而且还需要一定的三维结构。
2在制备蛋白质时需要考虑哪些问题？
答：制备蛋白质的方法主要为为细胞破碎、抽提、分离、纯化和鉴定，其中每一步需要考虑的问题如下：
（1）细胞破碎
制备一个蛋白质样品首先要考虑它是在细胞内还是在细胞外，如果在细胞外（如血清、尿等体液）就可以直接进行分离，但实际上大多数蛋白质是在细胞内，就要将细胞破碎，使蛋白质释放出来。如果待制备的蛋白质位于某一个细胞器中，可在破碎细胞后通过差速度离心法得到该细胞器，这样就可以除尽细胞质中的蛋白质。
（2）抽提
蛋白质有可溶性和不溶性两类。可根据它们的溶解性，用适当溶剂抽提。制备蛋白质，特别是制备供研究用的蛋白质，则须注意避免使蛋白质变性的任何处理，而且还应在低温条件下进行操作。
（3）分离
从组织中取得蛋白质抽提液，经离心或过滤将细胞碎片和部分杂质除去后，即可根据拟提蛋白质的特性和纯度要求，用适当方法使蛋白质从抽提液中分离出来。常用的分离方法有盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、吸附法和超滤法等。
（4）纯化
分离是一种粗分，能除去大量杂质又能浓缩蛋白质溶液，但经分离的蛋白质仍含有各种杂质，还需进一步纯化，以获得群的蛋白质样品。
（5）鉴定
用各种方法将蛋白质分离、纯化后，最后要对该蛋白质进行鉴定，主要包括纯度鉴定、相对分子质量、等电点及生物活性的测定。